Isothermale Titrationskalorimetrie (ITC)
Bei allen zellulären Prozessen spielen Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen eine zentrale Rolle. Dies können z.B. Interaktionen zwischen Protein-Protein, DNA-Protein, Lipid-Protein, oder Protein-niedermolekularer Ligand sein. Wenn man die Funktionsweise von Proteinen, Nukleinsäuren, Lipiden oder anderen Molekülen in einem biologischen System verstehen will, ist es essentiell deren Interaktionspartner zu kennen sowie deren Wechselwirkung zu charakterisieren. Die Charakterisierung von biomolekularen Interaktionen erfordert Kenntnisse über die Affinität, die Anzahl der Bindestellen sowie die thermodynamischen Eigenschaften. Durch ein einfaches ITC Experiment ist es möglich, Parameter wie Bindeaffinität (KD), Stöchiometrie, Enthalpie (ΔH) und Entropie (ΔS) zu bestimmen. Die Kenntnis thermodymischer Parameter wie ΔH und ΔS gibt weitere Aufschlüsse über die Komplexbildung, aber auch über mögliche Konformationsänderungen eines Bindepartners nach dem Bindeereignis. Dies ist mit dem PEAQ-ITC Mikrokalorimeter der Firma Malvern möglich; das Gerät befindet sich in der Serviceeinheit Bioanalytik.
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